Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w bitwie z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego zadanie zapewne być poważne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Z paru lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał spory wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tychże potrafią obecnie mieć też chemicy, i nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata
– Stanowi obecne teraz to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w zasięgu nauk chemicznych oraz o materiałach.
Realizowane przez badaczy z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w obecnym wirusie. – To pozwala mu życie. Zahamowanie czynienia tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby czynienie tego enzymu (hamowałby jego praca – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To oczywiście z ostatniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym obecny był oczywisty, lecz były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który wybierze do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten ważny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, iż jest taki ważny. – Z paru lat współpracujemy z częścią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał spory wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS zaś jej pierwszego inhibitora. Parę lat później na pamiątkę tego doświadczenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na wstępu lutego ostatniego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją daleko mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest mocno podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą tworzył prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się wynikami z wszystkim światem
Jak tłumaczy, istnieje ostatnie enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektywie P1”). – U mężczyzn łatwo nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd jeszcze można się spodziewać, że jeśli powstaną leki uderzające w obecny enzym, obecne będą one szkodzić wirusowi, a szybko nie człowiekowi. Natomiast zatem świadczy, iż będą prawie toksyczne.
Książka (z efektami z badań) zespołu prof. Drąga jest ponad w trakcie recenzowania, natomiast jego skład już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint pracy jest odpowiedzialny online. – Obecne istnieje prezent z mojego laboratorium dla ludziach uczestnikach – zaznacza naukowiec. I nadaje, iż w kilka dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i ofertami współpracy przedstawiają się światy z innych stronie świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to sama z najważniejszych informacji, które można mieć o tym enzymie. Więc jego doskonała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z jakimi aminokwasami enzym że się wiązać w centralnych pozycjach. – Możemy stwierdzić, czy zatem są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy i stworzyć mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i pasować do niego nawet leki, które szybko znajdują się na rynku – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tychże potrafią obecnie mieć też chemicy czy firmy, aby mieć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.
– Już na celowniku jesteśmy różne białka z ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo praktyki jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli dokonać swoje badania tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i otrzymywać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie rosną w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Chyba ona przyznawać do pisania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został dopiero w 2019 r. Nagrodą Fundacji na myśl Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
